Ляктафэрын

Зьвесткі зь Вікіпэдыі — вольнай энцыкляпэдыі
Перайсьці да навігацыі Перайсьці да пошуку

Ляктафэрын — шматфункцыянальны бялок зь сямейства трансфэрынаў.

Ёсьць глябулярным глікапратэінам і сустракаецца ў некалькіх сакраторных вадкасьцях, такіх як малако, сьліна, сьлёзы, сакрэты насавых залозаў, малозіва, сыроватка крыві, а таксама ў лейкацытах. Служыць складнікам імуннай сыстэмы арганізма і зьяўляецца бялкам вострай фазы запаленьня. Узаемадзейнічае з ДНК і РНК, поліцукрыдамі і гепарынам. Ёсьць адзіным відам бясшкоднага для вузаў прыроднага бялка, які затрымлівае размнажэньне і рост шкодных бактэрыяў і садзейнічае іх зьнішчэньню[1].

У 1939 годзе ляктафэрын упершыню вылучылі з малака каровы. У 1960 годзе яго вылучылі і з малака кормячых маці. Пазьней ляктафэрын сталі выкарыстоўваць у якасьці харчовага дадатку[1].

Будова і ўласьцівасьці[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

Ляктафэрын належыць да сямейства бялкоў-трансфэрынаў, якія пераносяць іёны жалеза ў вузах, і ўплывае на ўзровень вольнага жалеза ў крыві і зьнешных сакрэтах. Прысутнічае ў малацэ чалавека і сысуноў[2]. Таксама зьмяшчаецца ў плязьме крыві і нэўтрафілах. Ёсьць адным з асноўных бялкоў амаль усіх экзакрынных сакрэтаў сысуноў, такіх як сьліна, жоўць, сьлёзы і сакрэт падстраўнікавай залозы[3]. Канцэнтрацыя ляктафэрыну складае ад 1 міліграм/мілілітар у малацэ да 7 мг/мл у малозіве.

Бялок утвораны адным поліпэптыдным ланцугом, які зьмяшчае 692 амінакісьлевыя рэшты і ўтварае 2 гамалягічныя глябулярныя дамэны. Гэтыя дамэны называюць N- і C-долямі, канцы якіх злучаныя кароткай альфа-сьпіральлю. N-доля ўлучае рэшты 1-333, а C-доля — рэшты 345—692[4]. Кожная доля складаецца з 2 дамэнаў N1, N2 і C1, C2 і ўтрымлівае 1 жалезазьвязвальнае месца і 1 месца гліказіляваньня. Малекулярная маса бялку складае ад 76 да 80 кілядальтонаў, бо ступеня гліказіляваньня можа адрозьнівацца. Устойлівасьць ляктафэрыну да дэградацыі пратэазамі або пры нізкім вадародным паказьніку (pH) абумоўліваецца высокай ступеняй гліказіляваньня бялку[5].

Ляктафэрын адносяць да лугавых бялкоў. Яго ізаэлектрычная кропка складае 8,7. Бялок існуе ў 2 выглядах: жалезанасычаным як хола-ляктафэрын і жалезаненасычаным як апа-ляктафэрын. Іх адрозьнівае трацічная будова. Апа-ляктафэрыну (Апа-ЛФ) ўласьціва адчыненая канфармацыя N-долі і зачыненая — C-долі. У хола-ляктафэрына канфармацыя абедзьвюх доляў зачыненая[6]. Кожная малекула бялку можа зварачальна зьвязваць 2 іёны трохвалентнага жалеза або іёны цынку і медзі[7].

Асяродкі зьвязваньня месьцяцца ў кожнай з 2 бялковых глёбулаў, што складаюць малекулу лактафэрыну. У кожнай долі атам жалеза скаардынаваны з 6 лігандамі, 4 зь якіх прадастаўленыя ланцугом поліпэптыда (2 рэшты тыразіну, па 1 рэшце гістыдыну і аспарагінавай кісьлі). Іншыя 2 сувязі жалеза ўтварае зь іёнам карбанату або бікарбанату. У спалучэньні з жалезам ляктафэрын набывае чырванаватае адценьне і становіцца 300-кратна больш роднасным з жалезам, чым трансфэрын[8]. У слабакіслым асяродзьдзі роднасьць бялка з жалезам павышаецца. Гэта палягчае пераход мэтала з трансфэрына на ляктыфэрын пры запаленьні, калі вадародны паказьнік (pH) тканак зьніжаецца за кошт малочнай і іншых кісьляў[9].

Ступеня насычэньня жалезам ляктафэрыну жаночага малака перавышае 10%. Бялок удзельнічае перамяшчэньні і ўсмоктваньні іёнаў жалеза, цынку і медзі[10]. Наяўнасьць нетрывала зьвязаных іёнаў цынка і медзі толькі ўзмацняе повязь ляктафэрына з жалезам.

Біялягічнае значэньне[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

Ляктафэрын адносяць да сыстэмы прыроджанага імунітэту. Бялок апасродкавана ўцягнуты ў вузавы імунітэт. Ляктафэрын зьвязвае і пераносіць іёны жалеза. Бялок супрацьдзейнічае бактэрыям, вірусам, паразытам, раку і алергіі. Мае радыёахоўныя і каталітычныя ўласьцівасьці.

Беларусь[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

У кастрычніку 2007 году ў вёсцы Будагова Смалявіцкага раёну (Менская вобласьць) на фэрме Навукова-практычнага цэнтру жывёлагадоўлі НАНБ нарадзіліся 2 першыя казьляняты Лак-1 і Лак-2 з генам ляктафэрыну чалавека ў сваім геноме. Папярэдне цягам 2003—2007 гадоў на фэрме правялі звыш 500 мікрахірургічных умяшаньняў. На жнівень 2013 году статак вырас да 112 трансгенных козаў, у малацэ якіх зьмяшчалася па 5 грамаў ляктафэрыну на кожны літар[1].

Крыніцы[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

  1. ^ а б в Мікалай Шлома. Лекі з малака ад спэцыяльных коз // Зьвязда : газэта. — 16 жніўня 2013. — № 152 (27517). — С. 6. — ISSN 1990-763x.
  2. ^ Бэнгт Ёгансан. Вылучэньне жалезазьмяшчальнага чырвонага бялка з малака чалавека (анг.) = Isolation of an Iron-Containing Red Protein from Human Milk // Acta Chemica Scandinavica : часопіс. — 1960. — Т. 14. — № 2. — С. 510-512.
  3. ^ Г.С. Біргенс. Вымярэньне ляктафэрына ў плязьме спосабам імунафэрмэнтнага аналізу (анг.) = Lactoferrin in plasma measured by an ELISA technique // Скандынаўскі часопіс гематалёгіі. — Красавік 1985. — Т. 34. — № 4. — С. 326-331.
  4. ^ Эдвард Бэйкер, Хізэр Бэйкер. Малекулярная будова, хімічныя ўласьцівасьці і дынаміка ляктафэрына (анг.) = Lactoferrin: Molecular structure, binding properties and dynamics of lactoferrin // Вузавая і малекулярная біялёгія : часопіс. — Лістапад 2005. — Т. 62. — № 22. — С. 2531-2539. — ISSN 1420-682X.
  5. ^ Андэрс Хокансан, Барыс Жыватоўскі, С.Арэніюс, Х.Сабгарвал і К.Сванборг. Апаптоз, індукаваны бялком малака чалавека (анг.) = Apoptosis induced by a human milk protein // Працы Нацыянальнай акадэміі навук ЗША : часопіс. — 15 жніўня 1995. — Т. 92. — № 17. — С. 8064-8068. — ISSN 0027-8424.
  6. ^ Джэфры Джэймсан, Браян Андэрсан, Джыльян Норыс, Дэвід Томас і Эдвард Бэйкер. Будова апа-ляктафэрына чалавека ў раскладзенасьці 2.0 А (анг.) = Structure of human apolactoferrin at 2.0 A resolution // Acta Crystallographica. Разьдзел D: Структурная біялёгія : часопіс. — 1998. — Т. 54. — С. 1319-1335. — ISSN 2059-7983.
  7. ^ Пітэр Левэй, Маргарыта Вільёэн. Ляктафэрын: агульны агляд (анг.) = Lactoferrin: a general review // Haematologica : часопіс. — Студзень 1995. — Т. 80. — № 3. — С. 252-267. — ISSN 0390-6078.
  8. ^ Жоэль Мазюр'е, Жэневьева Сьпік. Параўнальнае дасьледаваньне жалезазьвязвальных уласьцівасьцяў трансфэрынаў чалавека (анг.) = Comparative study of the iron-binding properties of human transferrins // Biochimica et Biophysica Acta. Агульныя пытаньні : часопіс. — 7 траўня 1980. — Т. 629. — № 2. — С. 399-408. — ISSN 0304-4165.
  9. ^ Жалеза ў імунітэце: рак і запаленьне = Iron in Immunity: Cancer and Inflammation / рэд. Марыя Суса і Джэрэмі Брок. — Чычыстэр: Джон Ўілі і сыны, 1989. — 415 с. — ISBN 0-471-92150-5
  10. ^ Муса Шонгвэ, Клайд Сьміт, Эрык Эйнскаф, Хізэр Бэйкер, Эндру Бродзі і Эдвард Бэйкер. Аніёнавыя сувязі ляктафэрына чалавека (анг.) = Anion binding by human lactoferrin // Біяхімія : часопіс. — 1992. — Т. 31. — № 18. — С. 4451–4458. — ISSN 0006-2960.