Бялкі

Зьвесткі зь Вікіпэдыі — вольнай энцыкляпэдыі
Перайсьці да навігацыі Перайсьці да пошуку
3D-структура бялку міяглабіну. Структура гэтага бялку была першай, якую выявілі пры дапамозе рэнтгенаўскай крышталяграфіі.

Бялкі́ (пратэі́ны, поліпэпты́ды) — складаныя высокамалекулярныя арганічныя рэчывы, якія складаюцца са злучаных у ланцужок пэптыднай сувязьзю амінакісьляў. Звычайна бялкі зьяўляюцца лінейнымі палімэрамі — поліпэптыдамі, хоць часам маюць складаную структуру. Невялікія бялковыя малекулы, г. зн. алігамэры поліпэптыды, называюцца пэптыдамі. Пасьлядоўнасьць амінакісьляў у канкрэтным бялку вызначаецца адпаведным генам і зашыфравана генэтычным кодам. Хоць генэтычны код большасьці арганізмаў вызначае толькі 20 амінакісьляў, іхнае камбінаваньне дазваляе ствараць вялікую разнастайнасьць бялкоў з рознымі ўласьцівасьцямі. Акрамя таго, амінакісьлі ў складзе бялка часта падвяргаюцца посттрансьляцыйным мадыфікацыям, якія могуць узьнікаць і да таго, як бялок пачынае выконваць сваю функцыю, і падчас яго «работы» ў вузе. Часта ў жывых арганізмах некалькі малекулаў бялкоў ствараюць комплексы, напрыклад, фотасынтэтычны комплекс.

Бялкі маюць больш разнастайныя функцыі ў вузе, чым функцыі іншых біяпалімэраў — поліцукрыдаў і нуклійных кісьляў. Гэтак, бялкі-фэрмэнты каталізуюць праходжаньне біяхімічных рэакцыяў і гуляюць важную ролю ў абмене рэчываў. Некаторыя бялкі выконваюць структурную або мэханічную функцыю, утвараючы цыташкілет, які зьяўляецца важным сродкам падтрыманьня формы вузаў. Таксама бялкі гуляюць важную ролю ў сыгнальных сыстэмах вузаў, вузавай адгезіі, імунным адказе й вузавым цыклі.

Яны зьяўляюцца важнай часткай харчаваньня жывёлаў і чалавека, паколькі гэтыя арганізмы няздольныя сынтэзаваць поўны набор амінакісьляў і павінны атрымліваць іхную частку зь бялковай ежай. У працэсе страваваньня фэрмэнты руйнуюць спажытыя бялкі, раскладваючы іх да ўзроўню амінакісьляў, якія выкарыстоўваюцца пры біясынтэзу бялкоў арганізма ці падвяргаюцца далейшаму распаду для атрыманьня энэргіі.

Бялкі былі ўпершыню апісаны швэдзкім хімікам Енсам Якабам Бэрцэліюсам у 1838 годзе, які даў ім назву пратэіны (ад грэц. πρώτα — «першараднай важнасьці»). Аднак, іхная цэнтральная роля ў жыцьцядзейнасьці ўсіх жывых арганізмаў была выяўлена толькі ў 1926 годзе, калі Джэймз Самнэр паказаў, што фэрмэнт урэазы таксама зьяўляецца бялком[1].

Гісторыя вывучэньня[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

Бялкі былі выдзелены ў асобную клясу біялягічных малекулаў у XVIII стагодзьдзі ў выніку працы францускага хіміка Антуана дэ Фуркруа і іншых навукоўцаў, у якіх была адзначана ўласьцівасьць бялкоў каагуляваць (дэнатураваць) пад узьдзеяньнем награваньня або ўзаемадзеяньня з кісьлямі. У той час былі дасьледаваны такія бялкі, як то альбумін («яечны бялок»), фібрын (бялок з крыві) і глютэн са збожжа пшаніцы.

Антуан Франсуа дэ Фуркруа, заснавальнік вывучэньня бялкоў.

У пачатку XIX стагодзьдзя ўжо былі атрыманы некаторыя зьвесткі аб элемэнтарным складзе бялкоў, было вядома, што пры гідролізе бялкоў утвараюцца амінакісьлі. Некаторыя з гэтых амінакісьляў (напрыклад, гліцын і леўцын) ужо былі ахарактарызаваны. Нідэрляндзкі хімік Гэрыт Мульдэр на аснове аналізу хімічнага складу бялкоў прапанаваў гіпотэзу, што амаль усе бялкі маюць падобную эмпірычную формулу. У 1836 годзе Мульдэр прапанаваў першую мадэль хімічнай будовы бялкоў. Грунтуючыся на тэорыі радыкалаў, ён пасьля некалькіх удакладненьняў прыйшоў да высновы, што мінімальная структурная адзінка бялку валодае наступным складам: C40H62N10O12. Гэтую адзінку ён назваў «пратэінам» (Pr) (ад па-грэцку: πρώτειος; першасны), а тэорыю — «тэорыяй пратэіну»[2].

Сам тэрмін «пратэін» быў прапанаваны яшчэ швэдзкім хімікам Якабам Бэрцэліюсам[3]. Згодна з уяўленьнямі Мульдэра, кожны бялок складаецца зь некалькіх пратэінавых адзінак, серкі і фосфару. Напрыклад, ён прапанаваў запісваць формулу фібрына як 10PrSP. Мульдэр таксама дасьледаваў прадукты разбурэньня бялкоў — амінакісьлі і для адной зь іх (леўцын) з малой доляй памылкі вызначыў малекулярную масу — 131 дальтонаў. Па меры назапашваньня новых зьвестак пра бялкі тэорыя пратэіну стала падвяргацца крытыцы, але, нягледзячы на гэта, да канца 1850-х усё яшчэ лічылася агульнапрызнанай.

Да канца XIX стагодзьдзя было дасьледавана большасьць амінакісьляў, якія ўваходзяць у склад бялкоў. У канцы 1880-х гадоў расейскі навуковец Аляксандар Данілеўскі адзначыў існаваньне пэптыдных групаў (CO-NH) у малекуле бялку[4][5]. У 1894 годзе нямецкі фізыёляг Альбрэхт Косэль вылучыў тэорыю, згодна зь якой менавіта амінакісьлі зьяўляюцца асноўнымі структурнымі элемэнтамі бялкоў[6]. У пачатку XX стагодзьдзя нямецкі хімік Эміль Фішэр экспэрымэнтальна даказаў, што бялкі складаюцца з амінакісьлявых рэшткаў, злучаных пэптыднымі сувязямі. Ён жа ажыцьцявіў першы аналіз амінакісьлявай пасьлядоўнасьці бялку і патлумачыў зьяву пратэолізу. Аднак цэнтральная роля бялкоў у арганізьме не была прызнана да 1926 году, калі амэрыканскі хімік Джэймз Самнэр (апасьля — ляўрэат Нобэлеўскай прэміі па хіміі) паказаў, што фэрмэнт урэазы зьяўляецца бялком [7].

Складанасьць выдзяленьня чыстых бялкоў абцяжарвала іхнае вывучэньне. Таму першыя дасьледаваньні праводзіліся з выкарыстаньнем тых поліпэптыдаў, якія лёгка маглі быць ачышчаны ў вялікай колькасьці, гэта значыць бялкоў крыві, курыных яек, розных таксінаў, а таксама стрававальных і мэтабалічных фэрмэнтаў, што выдзяляюцца пасьля забою жывёлы. У канцы 1950-х гадоў кампанія Armour Hot Dog Co. здолела ачысьціць кіляграм бычынай панкрэатычнай рыбануклеазы А, якая стала экспэрымэнтальным аб’ектам для шматлікіх дасьледаваньняў.

Джон Кендру з мадэльлю міяглябіну ў працэсе працы.

Ідэя аб тым, што другасная структура бялкоў — вынік утварэньня вадародных сувязяў паміж амінакісьлявымі рэшткамі, была выказана Ўільямам Астбэры ў 1933 годзе, але Лайнус Карл Полінг лічыцца першым навукоўцам, які здолеў пасьпяхова прадказаць другасную структуру бялкоў. Пазьней Ўолтэр Каўзман, абапіраючыся на працы Кая Ліндэрстрэм-Лянга, зрабіў значны ўнёсак у разуменьне законаў утварэньня трацічнай структуры бялкоў і ролі ў гэтым працэсе гідрафобных узаемадзеяньняў. У канцы 1940-х — пачатку 1950-х гадоў Фрэдэрык Сэнгер распрацаваў мэтад сэквэнаваньня бялкоў, з дапамогай якога ён да 1955 году вызначыў амінакісьлявую пасьлядоўнасьць двух ланцугоў інсуліну[8][9][10], прадэманстраваўшы, што бялкі ёсьць лінейнымі палімэрамі амінакісьляў, а не разгалінаваныя (як у некаторых цукроў) ланцугі, калаіды або цыклолы.

Першыя прасторавыя структуры бялкоў, атрыманыя мэтадам дыфракцыі рэнтгенаўскіх прамянёў (рэнтгенаструктурнага аналізу) сталі вядомы ў канцы 1950-х — пачатку 1960-х гадах, а структуры, выяўленыя з дапамогай ядзернага магнітнага рэзанансу — у 1980-х гадах. У 2012 годзе Банк зьвестак аб бялках (анг. Protein Data Bank) утрымліваў каля 87 тысячаў структур бялкоў[11].

У XXI стагодзьдзі дасьледаваньне бялкоў перайшло на якасна новы ўзровень, калі дасьледуюцца ня толькі індывідуальныя ачышчаныя бялкі, але і адначасовае зьмяненьне колькасьці і посттрансьляцыйных мадыфікацыяў вялікай колькасьці бялкоў асобных вузаў, тканак або цэлых арганізмаў. Гэтая галіна біяхіміі называецца пратэёміка. З дапамогай мэтадаў біяінфарматыкі стала магчымым ня толькі апрацоўваць зьвесткі рэнтгенаструктурнага аналізу, але і прадказваць структуру бялку на падставе ягонай амінакісьлявай пасьлядоўнасьці. У цяперашні час крыёэлектронная мікраскапія буйных бялковых комплексаў і прадказаньне прасторавых структураў бялковых дамэнаў з дапамогай кампутарных праграмаў набліжаюцца да атамарнай дакладнасьці[12].

Будова[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

Склад[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

Схема ўтварэньня пэптыднага зьвязку.

Бялковыя малекулы ўяўляюць сабой лінэйныя палімэры, якія складаюцца з α-L-амінакісьляў, якія ёсьць манамэрамі гэтых палімэраў, і, як вынятак, з мадыфікаваных асноўных амінакісьляў, нават зважаючы на тое, што мадыфікацыі адбываюцца пасьля сынтэзу бялку ў рыбасоме. Дзеля абазначэньня амінакісьляў у навуковай літаратуры выкарыстоўваюцца адна- або трохлітарныя абрэвіятуры. Не зважаючы на тое, што на першы пагляд можа здацца, што выкарыстанне усяго 20 асноўных тыпаў амінакісьляў абмяжоўвае разнастайнасьць бялковых структураў, насамрэч колькасьць варыяцыяй цяжка пераацаніць, то бок для ланцуга з 5 амінакісьляў колькасьць розных варыянтаў сягае вышэй за 3 мільёны варыянтаў, а ланцужок з 100 амінакісьляў можа быць прадстаўлены больш чым у 10130 варыянтах. Дзеля прыкладу колькасьць атамаў у Сусьвеце ацэньваецца прыкладна ў 1080. Поліпэптыдныя ланцугі даўжынёй ад двух да некалькіх дзясяткаў амінакісьлявых рэшткаў звычайна называюцца пэптыдамі, а больш доўгія маюць назоў ці ўласна бялкі або пратэіны, аднак, гэта падзел ёсьць вельмі ўмоўным.

Пры ўтварэньні бялку пэптыдныя сувязі ўтвараюцца ў выніку ўзаемадзеяньня α-амінагрупы (-NH2) адной амінакісьлі з α-карбаксільнай групай (-COOH) іншае амінакісьлі. Канцы бялку называюцца C- і N-канцамі, у залежнасьці ад таго, якая з групаў канцавой амінакісьлі ёсьць вольнай, то бок -COOH або -NH2 адпаведна. Пры натуральным сынтэзе бялку на рыбасоме новыя амінакісьлі далучаюцца да С-канцу, таму назва пэптыду або бялку даецца шляхам пераліку амінакісьлявых рэшткаў, пачынаючы з N-канцу.

У доўгім поліпэптыдным ланцугу паміж асобнымі ягонымі часткамі узьнікаюць вадародныя сувязі, у выніку поліпэптыдны ланцуг закручваецца ў сьпіраль. Сьпіраль ДНК падпарадкоўваецца правілу залатога сечыва. Адпаведную карціну можна ўбачыць, назіраючы за інтэрваламі ейных выгінаў[13]. Такім парадкам, узьнікае сьпіралепадобная структура малекулы бялку, якая называецца α-структурай малекулы бялку. Наяўнасьць такой структуры выявілі амэрыканскі хімік Лайнусам Полінгам і Робэртам Коры на падставе рэнтгенафракцыйнага аналізу. Такім чынам, унутрымалекулярныя вадародныя сувязі ўплываюць на прасторавае ўпарадкаваньне такіх складаных сыстэмаў, як то бялкі і нуклійныя кісьлі. Вадародныя сувязі паміж двума ніткамі сьпіралі ДНК забясьпечваюць геамэтрычную канфігурацыю гэтае складанае малекулы, якая адказвае за ўтрыманьне генэтычнае інфармацыі.

Пасьлядоўнасьць амінакісьляў у бялку адпавядае інфармацыі, якая зьмяшчаецца ў гене гэтага бялку. Інфармацыя выводзіцца ў выглядзе пасьлядоўнасьці нуклеатыдаў, а адной амінакісьлі адпавядае адна або некалькі пасьлядоўнасьцяў з трох нуклеатыдаў, гэтак званых генэтычным кодам. Тая амінакісьля, якая адпавядае зададзенаму кадону ў ДНК і мРНК (прамежкавае зьвяно біясынтэзу бялку), вызначаецца генэтычным кодам, які ў розных арганізмаў можа нязначна адрозьнівацца. Гамалягічныя бялкі, як то гемаглябін, розных арганізмаў маюць у многіх частках ланцугу розныя амінакісьлявыя рэшткі, якія называюцца зьменнымі, у адрозьненьне ад кансэрватыўных, агульных рэшткаў. Ступень гамалёгіі можа быць выкарыстаная дзеля ацэнкі эвалюцыйнай адлегласьці паміж рознымі таксонамі арганізмаў.

Узроўні бялковай структуры[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

Асноўныя ўзроўні структурнага арганізаваньня бялкоў.

Акрамя амінакісьлявай пасьлядоўнасьці поліпэптыду, то бок першаснай структуры, дзеля функцыянаваньня бялкоў надзвычай важная трохвымерная структура, якая фармуецца падчас згортваньня бялкоў. Такая структура ўтрымоўваецца ў выніку ўзаемадзеяньня структураў ніжэйшага ўзроўню. Трохвымерная структура бялкоў у звычайных прыродных умовах называецца натыўным станам бялку. Дарма што многія бялкі здольныя згортвацца і прымаць натыўны стан самастойна, дзякуючы ўласьцівасьцям іхнага поліпэптыднага ланцугу, іншым патрабуецца дапамога з боку іншых бялкоў, гэтак званых шапэронаў. Вылучаюць чатыры ўзроўні структуры бялкоў[14]:

  • Першасная структура ёсьць пэптыднай або амінакісьлявай пасьлядоўнасьцю, то бок пасьлядоўнасьць амінакісьлявых рэшткаў у пэптыдным ланцугу. Гэтая структура кадуецца адпаведным генам і ў найбольшай ступені вызначае ўласьцівасьці сфармаванага бялку.
  • Другасная структура ёсьць лякальным упарадкаваньнем фрагмэнту ў сьпіральную ці іншую канфармацыю поліпэптыднага ланцугу, стабілізаванага вадароднымі сувязямі і гідрафобнымі ўзаемадзеяньнямі. Пры гэтым утвараюцца вадародныя сувязі паміж CO- і NH-групамі пэптыднага касьцяка аднаго ланцугу ці сумежных поліпэптыдных ланцугоў. Да найбольш распаўсюдных тыпаў другаснай структуры бялкоў адносяцца[15]: α-сьпіраль (сьпіраль з 4 рэшткамі на віток, стабілізаваная вадароднымі сувязямі паміж пэптыднымі групамі з крокам у 4 зьвёны) і β-зморшчавы слой (некалькі зыгзагападобных поліпэптыдных шэрагаў, у якіх вадародныя сувязі фармуюцца паміж адносна аддаленымі часткамі ланцуга або паміж рознымі ланцугамі, але не паміж блізка разьмешчанымі пэптыднымі групамі, як у выпадку α-сьпіралі)[16][17]. Да іншых элемэнтаў другаснай структуры ўлучаюць π-сьпіраль (сьпіраль з крокам вадародных сувязяў у 3 зьвёны), 310-сьпіраль (сьпіраль з крокам вадародных сувязяў у 5 зьвёнаў), звароты, неўпарадкаваныя фрагмэнты ды іншыя элемэнты. Найбольш распаўсюджанай адзінай клясыфікацыяй такіх структураў ёсьць намэнклятура DSSP.
  • Троесная структура ёсьць прасторавай структурай усёй малекулы бялку, улучаючы прасторавыя дачыненьні другасных структураў адна да адной. Такая структура звычайна стабілізуецца нелякальнымі ўзаемадзеяньнямі, часьцей за ўсё праз фармаваньне гідрафобнага ядра, а таксама за кошт стварэньня вадародных сувязяў, масткоў солі, іншых відаў іённых узаемадзеяньняў, дысульфідных зьвязкаў паміж рэшткамі цыстэіну. Троесная структура звычайна ахоплівае прамежкавыя ўзроўні паміж асноўнымі элемэнтамі другаснай структуры і поўнай структурай бялку. Такая лучанасьць робіць утварэньне, якое складаецца з структурных матываў і дамэнаў. Структурныя матывы ўяўляюць сабой невялікія ўстойлівыя камбінацыі некалькіх элемэнтаў другаснай структуры, якія маюць падобную структуру, што важна дзеля выкананьня бялком пэўных функцыяў. Падобныя структурныя матывы звычайна выконваюць падобныя функцыі, таму яны могуць прадказаць функцыю невядомага бялку. Не зважаючы на ​​тое, што гэтыя ўтварэньні могуць быць падобнымі, яны часьцей за ўсё захоўваюцца ў эвалюцыі відаў. Дамэны ёсьць некалькімі больш буйнымі элемэнтамі бялковай структуры, якія характарызуюцца незалежнай ад астатняй часткі поліпэптыднага ланцуга стабілізацыяй і якія часта выконваюць асобную функцыю. Праз эвалюцыю элемэнты другаснай структуры могуць перадавацца паміж генамі, надаючы ім новыя функцыі, таму адменнасьць гэтых элемэнтаў значна меншая, чым сярод розных бялкоў. Працэс пераносу дамэна можа ажыцьцяўляцца штучнымі мэтадамі генэтычнай інжынэрыі, ствараючы гібрыдныя бялкі.
  • Чацьвярцічная структура ёсьць структурай, якая ўзьнікае ў выніку ўзаемадзеяньня некалькіх бялковых малекулаў, якія ў зададзеным кантэксце маюць назоў бялковыя субадзінкі. Поўная структура некалькіх аб’яднаных субадзінак, якія разам выконваюць агульную функцыю, мае менавацца бялковым комплексам.

Памеры[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

Параўнальныя памеры бялкоў і пэптыдаў. Зьлева направа можна пабачыць антыцелы, гемаглябін, інсулін, адэнілаткіназа і глютамінсынтэтаза.

Памер бялку можна вымераць паводле колькасьці амінакісьляў або ў адзінках малекулярнае масы, вядомых як дальтоны. Пры гэтым празь вялікі памер малекулаў часьцей выкарыстоўваецца вытворная адзінка знаная як кілядальтон (скарочана кДа). Самым вялікім вядомым адзінкавым бялком ёсьць тытын — складнік цягліцавага саркамэру, які зьмяшчае больш за 29 тысяч амінакісьляў і мае малекулярную масу роўную 3 МДа[18]. Тым часам найбуйнейшым унутрывузавым бялковым комплексам ёсьць комплекс ядравай поры хрыбетных жывёлаў. Маса гэтага комплексу складае каля 125 МДа[19]. Аднак у цэлым цяжка казаць пра найбольшыя памеры бялковага комплексу, таму што часта комплексы маюць вельмі абмежаваную працягласьць жыцьця, да таго ж увесь цыташкілет вузы або пазавузавую матрыцу цэлага арганізму можна лічыць адзінкавым комплексам. Найменшы бялок таксама цяжка вызначыць, бо шмат якія зь іх з фэрмэнтатыўнай актыўнасьцю не перавышаюць памеры некалькіх дзясяткаў амінакісьляў, а многія пэптыдныя гармоны яшчэ меншыя. Часам самым дробным бялком лічыцца найменшая амінакісьля пралін, якая валодае незалежнай каталітычнай актыўнасьцю[20].

Фізыка-хімічныя ўласьцівасьці[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

Паводле вонкавага выгляду бялкі могуць быць парашкамі, крышталямі, валокнамі або калёідамі. У некаторых выпадках магчымыя пераходы з аднаго стану ў іншы, напрыклад, бялок, які знаходзіцца ў стане калёіднага рошчыну пры засолцы, можа выпадаць у муту, але пры аднаўленьні аптымальнага паказчыку pH вяртаецца ў калёідную форму.

Бялкі таксама характарызуюцца ізаэлектрычным пунктам (pI) — кісьліннасьцю сярэдняга паказчыка pH, пры якім малекула бялку не нясе электрычнага ладунку. Чым большай ёсьць гідраксільная група ў гэтым бялку, тым вышэйшай ёсьць ягоны ізаэлектрычны пункт. Бялкі з pI меншым за 7 называюцца кіслымі, у адваротным выпадку яны маюць менавацца асноўнымі. Увогуле, pI бялку залежыць ад функцыі, якую ён выконвае. Гэтак бялкі, якія лучацца з нуклійнымі кісьлямі, часта зьяўляюцца асноўнымі. Прыкладам такіх бялкоў ёсьць гістоны. Паводле ступені растваральнасьці ў вадзе бялкі падзяляюцца на растваральныя (гідрафільныя) і нерастваральныя (гідрафобныя). Да апошніх адносіцца большасьць бялкоў, якія ўваходзяць у склад біялягічных мэмбранаў, як то інтэгральных мэмбранных бялкоў, якія ўзаемадзейнічаюць з гідрафобнымі мэмбраннымі ліпідамі[21].

Гідрафобнае ўзаемадзеяньне адбываецца праз збліжэньне дзьвюх непалярных групаў, як то аланіну і леўцыну, пакуль яны не датыкаюцца адзін да аднаго, і гэтае збліжэньне суправаджаецца памяншэньнем навакольных малекулаў вады, якія выцясьняюцца з сфэры, дзе адбываецца гідрафобнае ўзаемадзеяньне. Здольнасьцю да гідрафобных узаемадзеяньняў надзеленыя рэшткі валіну, леўцыну, ізалеўцыну, фэнілаланіну і іншыя. Гідрафобныя ўзаемадзеяньні, як і іншыя некавалентныя сувязі, гуляюць пэўную ролю ў стварэньні і стабілізацыі структуры і зьяўляюцца спэцыфічнымі для кожнага бялку. Адзінкавыя гідрафобныя ўзаемадзеяньні, дзякуючы каапэрацыі многіх такіх узаемадзеяньняў, утвараюць вельмі моцныя асацыяцыі, якія стабілізуюць структуру бялковай малекулы. Упершыню значэньне гідрафобных участкаў поліпэптыднага ланцугу ў фармаваньні канфігурацыі бялковай малекулы выявілі Давід Талмуд і Сямён Брэсьлер.

Глядзіце таксама[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

Крыніцы[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]

  1. ^ Sumner, JB The Isolation and Crystallization of the Enzyme Urease. Preliminary Paper // J Biol Chem 69 (1926) С. 435-41.
  2. ^ Ю. А. Овчинников Биоорганическая химия — Москва: Просвещение, 1987. — С. 24—26.
  3. ^ Henry Leicester Berzelius, Jöns Jacob // Dictionary of Scientific Biography 2. — New York: Charles Scribner’s Sons, 1980. — С. 90—97. — ISBN 0-684-10114-9
  4. ^ Данилевский А.Я. Биолого-химические сообщения о белковых веществах (материалы для химической конституции и биогенеза их). — 1888. — Т. 1. — С. 289.
  5. ^ Цветков Л. А. § 38. Белки // Органическая химия. Учебник для 10 класса. — Просвещение, 1981. — С. 184—193. — 1 210 000 ас.
  6. ^ Белки // Химическая энциклопедия. — Москва: Советская энциклопедия, 1988.
  7. ^ N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eisen Evolution. — Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007. — С. 38. — ISBN 978-0-87969-684-9
  8. ^ Нобелеўская лекцыя Ф. Сенгера Праверана 2013-01-03 г. Архіўная копія ад 2013-01-05 г.
  9. ^ Sanger F., Tuppy H. The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. 2. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates. — 1951. — В. 4. — Т. 49. — С. 481—490.
  10. ^ Sanger F., Thompson E. O. The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. II. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates. — 1953. — В. 3. — Т. 53. — С. 366—374.
  11. ^ Protein Data Bank. Rutgers and UCSD. Праверана 2012-12-26 г. Архіўная копія ад 2012-12-27 г.
  12. ^ Yahav T., Maimon T., Grossman E., Dahan I., Medalia O. Cryo-electron tomography: gaining insight into cellular processes by structural approaches. — 2011. — В. 5. — Т. 21. — С. 670—677.
  13. ^ Филимонова З. А. Краюшкин А. И. Перепелкин А. И. Сопит Т. П. - Эстетика математики в анатомии чаловека (золотое сечение, логарифмическая спираль, биосимметрия).
  14. ^ Ленинджер А. (1985). «Основы биохимии», в 3 томах. Москва: Мир.
  15. ^ Branden C, Tooze J (1999). «Introduction to Protein Structure» (2nd edition). New York: Garland Publishing.
  16. ^ Е.А. Кузнецова Биохимия. Методические указания для самостоятельной работы со студентами. — Орел: ОрелГТУ, 2010.
  17. ^ Рис Э. Введение в молекулярную биологию: от клеток к атомам. — М.: Мир, 2002. – 142с.
  18. ^ Fulton A, Isaacs W (1991). «Titin, а huge, elastic sarcomeric protein with а probable role in morphogenesis». Bioessays 13 (4): 157–61. PMID 1859393.
  19. ^ «The Nuclear Pore Complex». Theoretical and Computational Biophysics group, Univ. of Illinois an Urbana-Champain.
  20. ^ Mohammad Movassaghi and Eric N. Jacobsen (2002). «The Simplest Enzyme». Science 298 (5600): 1904—1905.
  21. ^ Singer S. J. (1990). «The Structure and Insertion of Integral Proteins in Membranes». Annual Review of Cell Biology. 6: 247—296.

Вонкавыя спасылкі[рэдагаваць | рэдагаваць крыніцу]