Фэрмэнты

Мадэль фэрмэнта нуклеазід-фасфарылязы

Фэрмэ́нты ці энзі́мы (ад лац. fermentum, грэц. ζύμη, ἔνζυμον — дрожджы, закваска) — звычайна белевыя малекулы ці малекулы РНК (рыбазімы) ці іх комплексы, якія паскараюць (каталізуюць) хімічныя рэакцыі ў жывых сыстэмах. Рэагенты ў рэакцыі, якая каталізуецца фэрмэнтамі, называюцца субстратамі, а рэчывы, якія атрымліваюцца — прадуктамі. Фэрмэнты спэцыфічны да субстратаў (АТФаза каталізуе расшапленьне толькі АТФ, а кіназа фасфарылязы фасфарылююць толькі фасфарылязу). Фэрмэнтатыўная актыўнасьць можа рэгулявацца актыватарамі і інгібітарамі (актыватары — павышаюць, інгібітары — паніжаюць). Белевыя фэрмэнты сынтэзуюцца на рыбасомах, а РНК — у ядзерцы.

Гісторыя вывучэньня

Фэрмэнтатыўныя працэсы вядомыя чалавеку са старажытнасьці. Браджэньне шырока выкарыстоўвалася грэкамі для атрыманьня віна (адкрыцьцё гэтага спосабу прыпісвалася богу Бахусу). Народы многіх краін з даўніх часоў валодалі мастацтвам прыгатаваньня хлебу, сыру, воцату на аснове перапрацоўкі расьліннай і жывёльнай сыравіны. Аднак, сучасны этап у разьвіцьці энзымалёгіі адносіцца да пачатку XIX стагодзьдзя.

У 1814 годзе чалец Пецярбургскай Акадэміі навук Канстанцін Кірхгоф выявіў, што крухмал пераўтвараецца ў цукар пад уплывам некаторых рэчываў, якія знаходзяцца ў ячменным зерні, якое прарастае. Наступны крок у гэтым напрамку быў зроблены францускім хімікам Ансэльмам Паенам, які ў 1833 годзе выявіў, што тэрманяўстойлівае рэчыва, якое атрымліваюць з соладавага экстракту шляхам асаджэньня сьпіртам, валодае здольнасьцю гідралізаваць крухмал; ён назваў яго дыястазай.

У хуткім часе разгарэлася спрэчка пра прыроду браджэньня, у якой удзельнічалі найбуйнейшыя прадстаўнікі прыродазнаўства таго часу. У прыватнасці, Люі Пастэр прытрымліваўся меркаваньня, што браджэньне выклікаецца жывымі мікраарганізмамі і, такім чынам, зьвязана выключна зь іхнай жыцьцядзейнасьцю. Зь іншага боку, Юстус фон Лібіх і Марсэлен Бэртлё адстойвалі хімічную прыроду браджэньня, мяркуючы, што яно зьвязанае з адмысловымі рэчывамі, падобнымі дыястазе (амілазе). Ёнс Якаб Бэрцэліюс у 1837 годзе выявіў, што фэрмэнты ёсьць каталізатарамі, якія пастаўляюць жывыя вузы. Менавіта тады зьявіліся тэрміны «фэрмэнт» (ад лац. fermentatio — браджэньне) і «энзым» (ад грэц. ἐν ζύμη — у дрожджах). Спрэчка канчаткова вырашылася толькі ў 1897 годзе, калі браты Ганс і Эдуард Бюхнэры выявілі, што дрожджавы бязвузавы сок (атрыманы пры расьціраньні дрожджаў з інфузорнай зямлёй) здольны зброджваць цукар з утварэньнем сьпірту і CO₂. Стала зразумелым, што дрожджавы сок утрымлівае складаную сумесь фэрмэнтаў (названую зімазай), і гэтыя фэрмэнты здольныя функцыянаваць як унутры, гэтак і звонку вузы. Вынікі досьледу Бюхнэраў азначалі нараджэньне сучасных біяхіміі і энзымалёгіі.

Прыклады

Разгледзім напрыклад рэакцыю, якая адбываецца пры разлажэньні мачавіны на дыяксыд вугляроду і аміяк:

${\ce {H2N-CO-NH2 + H2O -> CO2 + 2NH3}}$

Гэтая рэакцыя каталізуецца фэрмэнтам урэазай. Пры пакаёвай тэмпэратуры адна малекула ўрэазы здольная за адну сэкунду расшчапіць да 30 000 малекул мачавіны. Калі б каталізатара не было, на гэта б пайшло 3 мільёны гадоў. Значыць, у прысутнасьці ўрэазы скорасьць рэакцыі гэтай рэакцыі большая за "нармальную" скорасьць у шмат трыльёнаў разоў. Ёсьць фэрмэнты, якія працуюць хутчэй, чым урэаза, ёсьць і такія, якія працуюць марудней.